Las proteínas solubles que “residen” en el lumen del retículo endoplásmico (ER) (ej. chaperonas) poseen en su extremo C-terminal una señal K/HDEL que es reconocida por el receptor K/HDEL. Ello permite que proteínas residentes del ER que “escapan” al complejo de Golgi puedan ser recuperadas de vuelta al ER.

En el modelo clásico que podemos encontrar en todos los libros de texto, el receptor K/HDEL une a sus ligandos al pH ácido del complejo de Golgi y los transporta de vuelta al retículo endoplásmico (ER), donde los ligandos se liberan a pH neutro.  En este modelo, el receptor K/HDEL cicla (se mueve) entre ER y complejo de Golgi por medio de vesículas COPII (ER-Golgi) y COPI (Golgi-ER). Sin embargo, este modelo ha sido  cuestionado por nuevos resultados que proponen que el receptor realiza su función de retención de proteínas residentes en el ER sin moverse del complejo de Golgi, donde se localiza de forma permanente. En el seminario se debatirán los argumentos en favor de uno u otro modelo.