El desenvolupament s’origina en l’ERC LIVINGPORE, liderada per Carlos Martí Gastaldo, director del grup i professor del Departament de Química Inorgànica de la UV i proposa una plataforma modular basada en aminoàcids sintètics que combina estabilitat química amb capacitat adaptativa, dues propietats difícils d’integrar en aquest tipus de materials.

L’estudi, publicat en la revista Chem, introdueix una nova família d’estructures cristal·lines anomenades MUV-X (Materials of Universitat de València), on X identifica l’aminoàcid usat. Aquests materials estan construïts a partir de pèptids modificats i centres metàl·lics de zinc. Aquestes arquitectures formen part dels anomenats materials metall-orgànics porosos (MOFs), sòlids amb cavitats internes capaces d’allotjar molècules xicotetes.

Alguns MOFs presenten flexibilitat estructural, la qual cosa els permet modificar la grandària o la forma dels seus porus en resposta a les molècules amb les quals interactuen. No obstant això, integrar aquest comportament dinàmic sense comprometre l’estabilitat química del material ha sigut un dels principals reptes en el desenvolupament d’aquesta mena d’arquitectures poroses. L’ICMol ha abordat aquest problema inspirant-se en com funcionen les proteïnes, on regions rígides conviuen amb segments flexibles que permeten canvis conformacionals reversibles sense pèrdua d’integritat estructural.

“Les proteïnes són capaces d’adaptar-se al seu entorn mantenint la seua integritat estructural. El nostre objectiu era traslladar eixe equilibri entre rigidesa i flexibilitat al disseny de materials sintètics”, explica Carlos Martí-Gastaldo, responsable de l’equip FUNIMAT.

Seguint aquesta idea, el grup d’investigació va dissenyar connectors moleculars basats en aminoàcids modificats amb unitats químiques anomenades pirazols. Aquestes permeten construir cadenes metàl·liques rígides que actuen com a elements estructurals, mentre que l’esquelet peptídic introdueix mobilitat controlada. Segons els autors, aquesta combinació permet integrar robustesa i adaptabilitat dins d’un mateix material.

L’estudi demostra que la naturalesa de l’aminoàcid emprat determina l’arquitectura final del material. Utilitzant alanina, els investigadors van obtenir una xarxa tridimensional (MUV-A), mentre que aminoàcids amb cadenes laterals més voluminoses, com a fenilalanina o tirosina, condueixen a estructures bidimensionals apilades (MUV-F i MUV-Y).

A més de controlar la forma del material, el tipus d’aminoàcid també modula el seu comportament enfront de molècules externes. “La identitat de l’aminoàcid no sols defineix l’estructura final, sinó també com respon el material enfront de molècules externes”, assenyala Natalia M. Padial, coautora de l’estudi.

Resposta selectiva a dissolvents

Els experiments mostren que alguns d’aquests materials poden reorganitzar la seua estructura en interactuar amb determinats dissolvents, modificant la grandària i la forma dels seus porus. En particular, el material tridimensional MUV-A presenta una elevada flexibilitat estructural, capaç d’expandir-se o contraure’s depenent de l’hoste allotjat als seus porus. En contrast, les versions laminars mostren respostes més selectives, governades per interaccions específiques com a enllaços d’hidrogen o contactes aromàtics.

La combinació d’experiments estructurals i simulacions computacionals va permetre identificar els mecanismes que governen aquestes transformacions, basats en la interacció entre les molècules allotjades i l’esquelet peptídic del material.

Un dels aspectes destacats del treball és l’estabilitat aconseguida. A diferència de la gran majoria de materials basats en pèptids, que solen degradar-se fàcilment en aigua o perdre la seua estructura després d’eliminar el dissolvent, aquestes noves xarxes mantenen la seua cristalinitat i porositat fins i tot en condicions àcides, bàsiques o hidrotermals moderades.

Cap a materials porosos programables

Segons l’estudi, aquesta estratègia obri noves possibilitats per a dissenyar materials porosos en els quals la resposta estructural puga programar-se mitjançant l’elecció de l’aminoàcid.

“Aquesta estratègia ens permet dissenyar materials simultàniament flexibles i robustos, en els quals podem definir amb precisió l’entorn químic del porus a partir de l’elecció de l’aminoàcid. És un pas important cap a plataformes poroses la resposta estructural de les quals pot programar-se de manera racional en funció de la molècula que volem reconèixer”, assenyala Víctor Carratalá, coautor de l’estudi.

Els investigadors apunten al fet que aquests materials podrien tenir aplicacions futures en reconeixement molecular, separació selectiva de enantiòmers o activació química de molècules quirals, gràcies a la combinació d’estabilitat i adaptabilitat.

Referencia: Carratalá, V. et al. Synthetic Amino Acids for Programming Adaptive Response in Pyrazolate Peptide Frameworks. Chem (2026). https://doi.org/10.1016/j.chempr.2026.102992