Recentment, Rafael García-Meseguer i Iñaki Tuñón, membres del departament de Química Física, han publicat al costat de col·legues de la Universitat Jaume I, un article a Nature Chemistry que ha tingut gran repercussió. En ell es mostra la importància de l'entorn en la catàlisi enzimàtica.
Les reaccions enzimàtiques es desenvolupen amb una complexitat desbordant. És per això que el seu poder catalític és en molts casos desconegut o poc comprès. L'estudi de l'entorn enzimàtic ens permet estudiar a fons l'evolució de l'enzim al llarg de la catàlisi i per tant revelar alguns dels seus misteris.
Els enzims juguen un paper crucial en pràcticament tots els processos biològics accelerant reaccions metabòliques en diversos ordres de magnitud i permetent que es produeixin en escales de temps biològicament acceptables. Hi ha, per tant, un ampli interès en entendre l'origen d'aquest poder catalític.
Els canvis conformacionals són imprescindibles perquè els enzims puguin desenvolupar tot el seu poder catalític permetent, entre altres coses, l'entrada i sortida dels reactius i dels productes respectivament. Així i tot, l'impacte d'aquests moviments estructurals durant el moment en què la reacció es porta a terme, és un tema molt controvertit.
Molts treballs de recerca suggereixen que aquests canvis en l'estructura de la proteïna podrien tenir uns efectes dinàmics que produeixen un error significatiu en el càlcul de la constant de velocitat de la reacció mitjançant la teoria de l'estat de transició.
L'estudi del perfil de reacció en funció tant de l'entorn com del solut és una eina molt eficaç per a elucidar el paper de l'estructura i els moviments de la proteïna durant el pas de reacció. El potencial electrostàtic és una propietat que pot usar-se com un mitjà de controlar l'evolució de l'entorn, i per tant els canvis conformacionals, ja que té en compte la influència de l'entorn al llarg de la reacció.
L'aplicació d'aquesta metodologia a un sistema model com és la Haloalcano Dehalogenasa, ens porta a la conclusió que l'eficàcia catalítica de l'enzim procedeix de proporcionar un entorn favorable al progrés de la reacció. Tot i que la flexibilitat de la proteïna és necessària per dur a terme el seu efecte catalític, aquests moviments no produeixen correccions dinàmiques a la constant de velocitat i per tant poden descriure com fluctuacions de l'equilibri durant la reacció.
