Recientemente, Rafael García-Meseguer e Iñaki Tuñón, miembros del departamento de Química Física, han publicado junto a colegas de la Universidad Jaume I, un articulo en Nature Chemistry que ha tenido gran repercusión. En el se muestra la importancia del entorno en la catálisis enzimática.
Las reacciones enzimáticas se desarrollan con una complejidad desbordante, es por eso que su poder catalítico aun es en muchos casos desconocido o poco comprendido. El estudio del entorno enzimático nos permite estudiar a fondo la evolución de la enzima a lo largo de la catálisis y por lo tanto revelar algunos de sus misterios.
Las enzimas juegan un papel crucial en prácticamente todos los procesos biológicos acelerando reacciones metabólicas en varios órdenes de magnitud y permitiendo que ocurran en escalas de tiempo biológicamente aceptables. Existe, por tanto, un amplio interés en entender el origen de este poder catalítico.
Los cambios conformacionales son imprescindibles para que las enzimas puedan desarrollar todo su poder catalítico permitiendo, entre otras cosas, la entrada y salida de los reactivos y de los productos respectivamente. Aun así, el impacto de estos movimientos estructurales durante el momento en el que la reacción se lleva a cabo, es un tema muy controvertido.
Muchos trabajos de investigación sugieren que estos cambios en la estructura de la proteína podrían tener unos efectos dinámicos que producen un error significativo en el cálculo de la constante de velocidad de la reacción mediante la teoría del estado de transición.
El estudio del perfil de reacción en función tanto del entorno como del soluto es una herramienta muy eficaz para elucidar el papel de la estructura y los movimientos de la proteína durante el paso de reacción. El potencial electrostático es una propiedad que puede usarse como un medio de controlar la evolución del entorno, y por tanto los cambios conformacionales; ya que tiene en cuenta la influencia del entorno a lo largo de la reacción.
La aplicación de esta metodología a un sistema modelo como es la Haloalcano Dehalogenasa, nos lleva a la conclusión de que la eficacia catalítica de la enzima procede de proporcionar un entorno favorable al progreso de la reacción. Aunque la flexibilidad de la proteína es necesaria para llevar a cabo su efecto catalítico, estos movimientos no producen correcciones dinámicas a la constante de velocidad y por lo tanto pueden describirse como fluctuaciones del equilibrio durante la reacción.
