Las Histidina Phosfotransferasas (HPt) son proteínas implicadas en sistemas de transducción de señales que implican diversos pasos de fosfotransferencia, denominados phosphorelay. Estos sistemas están presentes en bacterias, plantas y hongos y están implicados en mecanismos de adaptación y supervivencia.

En los hongos, las HPt tienen que reconocer dominios receptores fosforilados de diversas histidinas quinasas híbridas sensoras (hHK) para aceptar grupos fosforilo y transmitirlos a otros dominios receptores aguas abajo. Para poder entender las bases moleculares de este mecanismo de varios a uno, en HPt fúngicas, hemos realizado estudios funcionales y estructurales con cinco dominios receptores de hHK3, hHK4, hHK5, hHK6, hHK11 y el HPt del hongo termófilo Chaetomium thermophilum, incluyendo la hHK Sln1 y la HPt Ypd1 de Candida albicans. Nuestros experimentos revelan que la formación de complejo receptor-HPt muestra baja afinidad de interacción y que junto con la ausencia de estabilización de grupo fosforilo en el dominio receptor se produce una reducción de la especificidad en el reconocimiento entre ambos componentes. Paralelamente, hemos analizado la estructura de HPt fúngicas mediante  modelado y observado variabilidad en la longitud del N-terminal o en el loop αD-αE. A través de la dispersión de rayos X de ángulo pequeño (SAXS) hemos podido determinar la envoltura de la forma molecular, a baja resolución, del HPt Ypd1 de C. albicans, la cual revela una conformación extendida del loop αD-αE, el cual no está involucrado en el reconocimiento del dominio receptor.