Especialistes aclareixen el mecanisme molecular que empren els bacteris per a percebre el seu entorn

  • Institut de Biotecnologia i Biomedicina (BIOTECMED)
  • 7 de febrer de 2020
 
Detall d'una imatge de la web de Biotecmed.
Detall d'una imatge de la web de Biotecmed.

Investigadors de l'Institut de Biomedicina de València (IBV) del Consell Superior d’Investigacions Científiques (CSIC), juntament amb investigadors de la Universitat UTE de l’Equador, la Universitat de València-ERI Biotecmed, el CIBER de malalties estranyes CIBERERE-ISCIII i la Universitat de Glasgow, han mostrat que el mecanisme molecular que empren els bacteris per a percebre i respondre a canvis en el seu entorn no està constitutivament condicionat pel pH de l’ambient, com s’havia proposat. Els resultats del treball, han sigut publicats per la revista ‘Nature Communications’.

Alberto Marina, investigador del CSIC en l’IBV, explica que “els bacteris empren un sistema totalment diferent al que utilitzem els humans per a percebre el seu entorn”. “Aquests sistemes es denominen de dos components en utilitzar una proteïna que percep l'entorn i una altra que media la resposta. Fins ara es pensava que el pH, és a dir, la mesura d’acidesa de l’entorn en el qual està el bacteri, jugava un paper determinant en la transferència de la informació entre tots dos components, podent actuar com a interruptor apagant part del procés de senyalització”. Marina afegeix: “Nosaltres hem revisat aquest model des d'un enfocament estructural i funcional, i hem mostrat que aquesta visió és errònia ja que l'acidesa del pH no determina l'activitat senyalitzadora d’aquests sistemes”.

A l'ésser els sistemes de dos components exclusius de microorganismes i alhora essencials per a molts bacteris patògens el coneixement mecanístic d’aquests aportat pels investigadors de l'IBV podria tindre aplicacions futures en el disseny d'antibiòtics.

Cristina Mideros-Mora, Laura Miguel-Romero, Alonso Felipe-Ruiz, Patricia Casino y Alberto Marina. Revisiting the pH-gated conformational switch on the activities of HisKA-family histidine kinases. Nature Communications. DOI: 10.1038/s41467-020-14540-5